Twoja wyszukiwarka

BARBARA PRATZER
JESZCZE RAZ O SZALONYCH KROWACH
Wiedza i Życie nr 3/1997
Artykuł pochodzi z "Wiedzy i Życia" nr 3/1997

W marcu ub. r. po raz pierwszy publicznie ujawniono, że tzw. nowy wariant choroby Creutzfeldta-Jakoba (vCJD) atakującej osoby znacznie młodsze niż poprzednio opisywane jej formy, może być spowodowany przez ten sam czynnik zakaźny, który wywołuje chorobę szalonych krów (BSE-bovine spongiform encephalopathy - gąbczastość mózgu bydła). Od tamtej pory wiele zespołów badawczych starało się potwierdzić lub obalić tę hipotezę. I oto ostatnio naukowcy z Imperial College School of Medicine w St. Mary's Hospital w Londynie, pracujący pod kierunkiem Johna Collinge'a, opublikowali na łamach "Nature" pracę, którą wielu komentatorów uznało za pierwszy poważny dowód na pokrewieństwo BSE i vCJD.

Stwierdzili oni, że właściwości fizykochemiczne białka prionowego związanego z nową chorobą Creutzfeldta-Jakoba wyraźnie różnią się od własności białka prionowego związanego z dotychczas znanymi postaciami tej choroby, świetnie natomiast pasują do białka prionowego związanego z chorobą szalonych krów. To oczywiście znacznie wzmacnia podejrzenie, że ludzie mogą się zarazić, spożywając mięso chorych krów lub w inny sposób, stykając się z ich tkankami, co z praktycznego punktu widzenia ma znaczenie fundamentalne. Pewnym zaskoczeniem jest fakt, że ta wiadomość wywołała znacznie spokojniejsze reakcje opinii publicznej niż spekulacje na ten sam temat sprzed kilku miesięcy.

Zanim Collinge ogłosił swe wyniki wiadomo już było z artykułów innych autorów, że czynnik wywołujący BSE wyizolowany od krów z siedmiu różnych rejonów geograficznych i przeniesiony na myszy pochodzące z tego samego szczepu potrzebuje prawie tyle samo czasu, by wywołać chorobę, a jej objawy neurologiczne w każdym przypadku są niemal identyczne. Co więcej, podobną prawidłowość zaobserwowano również wtedy, gdy myszy zainfekowano czynnikiem pochodzącym od kotów domowych oraz egzotycznych zwierząt z zoo, które karmiono mięsem "szalonych krów".

Stąd wniosek, że te różne przypadki choroby wywołał ten sam czynnik zakaźny. Osiągnięcie Collinge'a polega zaś na tym, że wykazał jego niezwykłe podobieństwo do białka prionowego związanego z nowym wariantem choroby Creutzfeldta-Jakoba. Komentatorzy podkreślają jednak z całą mocą, że nie jest to jeszcze bezpośredni dowód na to, iż vCJD jest ludzką wersją BSE. Przeprowadzenie takiego dowodu wymagałoby zainfekowania myszy z tego samego szczepu czynnikami zakaźnymi związanymi z vCJD, BSE oraz od dawna znaną tzw. sporadyczną chorobą Cretzfeldta-Jakoba (sCJD). Gdyby zarówno objawy choroby, czas inkubacji, jak i oczywiście samo białko prionowe były identyczne u zwierząt zainfekowanych vCJD oraz BSE i różne od tych samych wskaźników u zwierząt zainfekowanych sCJD, można by to uznać za bardzo mocny dowód.

Czy z faktu, że właściwości fizykochemiczne białka prionowego, związanego z tzw. nowym wariantem choroby Creutzfeldta-Jakoba (vCJD), są bardzo zbliżone do właściwości białka prionowego związanego z chorobą szalonych krów, wynika, że vCJD jest ludzkim odpowiednikiem BSE?

Niestety, próby przeprowadzenia takiego doświadczenia przez Collinge'a nie powiodły się. A to dlatego, że nie udało się przenieść BSE na transgeniczne myszy wyposażone w ludzki gen kodujący białko prionowe (przypomnijmy, że białko prionowe znajduje się w organizmie każdego z nas, choć dotąd nie ma pewności, jaką pełni funkcję, a czynnikiem chorobotwórczym staje się wtedy, gdy z jakichś powodów zmieni się jego struktura przestrzenna). To mogłoby zaś sugerować, że zarażenie się człowieka od chorych zwierząt, jeśli w ogóle możliwe, jest naprawdę bardzo trudne.

Niezależnie od tych wątpliwości Collidge ze współpracownikami zastanawiają się, jak wykorzystać swoje odkrycie w praktyce. Pierwszy, oczywisty pomysł, jaki się nasuwa, to opracowanie testu diagnostycznego nie tylko wykrywającego chorobę, ale i określającego jej typ. Badacze spodziewają się, że materiałem do badań może być nie tkanka mózgowa, lecz węzły chłonne, a być może wystarczy nawet tylko krew.

Nie będzie to jednak pierwszy test na CJD. Nieco wcześniej zespół badaczy z National Institute of Health w Bethesda i Institute of Technology w Pasadenie poinformował na łamach "The New England Journal of Medicine", że dysponuje testem nadającym się do rutynowego stosowania, który pozwala postawić pewną diagnozę u osób z wyraźną demencją, która wszakże może być objawem innego ciężkiego schorzenia neurologicznego. Jego podstawą jest immunologiczna identyfikacja białka 14-3-3 w płynie mózgowo-rdzeniowym.

Oczywiście, zanim pojawiła się konkluzja, że to właśnie białko sygnalizuje CJD, przebadano bardzo wiele innych białek obecnych w tym płynie. Nie wiadomo wprawdzie, dlaczego tym właściwym okazało się 14-3-3, nieznana jest bowiem jego rola w patogenezie choroby. Nie zmienia to jednak faktu, że test wykazuje dużą swoistość i może być szeroko stosowany zarówno u chorych ludzi, jak i zwierząt. Zwłaszcza możliwość diagnozowania bydła wydaje się bardzo ważna, skoro vCJD może rozwinąć się u ludzi w wyniku kontaktu z tkanką zwierząt chorych na BSE, co sugeruje Collinge.

Jeszcze większego znaczenia nabrałby ten test, gdyby potwierdziły się obserwacje uzyskane jak na razie na czterech szympansach. Wynika z nich, że białko 14-3-3 pojawia się w płynie mózgowo-rdzeniowym, zanim wystąpią objawy kliniczne choroby.