Twoja wyszukiwarka

MAGDALENA FIKUS
NIEBEZPIECZNA ŻELATYNA
Wiedza i Życie nr 5/1998
Artykuł pochodzi z "Wiedzy i Życia" nr 5/1998

CZY W ŻELATYNIE MOGĄ ZNAJDOWAĆ SIĘ PRIONY? CZY ZAGRAŻAJĄ ZDROWIU KONSUMENTÓW? WARTO SIĘ NAD TYM ZASTANOWIĆ BEZ POLITYCZNO-GOSPODARCZEGO PODTEKSTU.

Żelatyna nie ma koloru, zapachu ani smaku, sprzedawana bywa w formie płatków, proszku, listków. W wodzie pęcznieje, wiążąc jej 10 razy więcej niż sama waży. Rozpuszcza się w gorącej wodzie, glicerynie, kwasie octowym, ale nie w alkoholu. Znajduje się w tak wielu produktach przemysłowych, że życie bez niej wydaje się niemożliwe. Żelatyna jest składnikiem galaretek, konserw mięsnych, lodów, niektórych margaryn, cukierków i wyrobów czekoladowych, ciast, jogurtu, preparowanej bitej śmietany, soków jarzynowych, kiełbas i salami. Służy do produkcji kapsułek, tabletek, gąbek chirurgicznych, preparatów witaminowych i kosmetycznych, a także filmów, barwników drukarskich, sztucznego jedwabiu, zapałek, tkanin. A przecież nie jest to jeszcze pełna lista jej zastosowań.

Żelatynę wytwarza się z naturalnego białka - kolagenu. U niektórych zwierząt stanowi on 60% wszystkich białek. Należy do grupy. tzw. białek strukturalnych, utrzymujących określony kształt ciała. Odkryto co najmniej 25 genów kodujących różne odmiany kolagenu, które łączą się w organizmie w rozmaitych kombinacjach. Do tej pory poznano 15 typów kolagenu, choć z 25 różnych cząsteczek można by utworzyć, teoretycznie, ponad 10 tys. wariantów.

Kolagen znajduje się w chrząstkach, kościach, ścięgnach, skórze, rogach, kopytach, piórach, skorupie żółwia, skórze i pęcherzu pławnym ryb. Wydzielany jest przez syntetyzujące go komórki do przestrzeni międzykomórkowych, tworząc tzw. matrix, czyli rusztowanie strukturalne. Aby spełniać tę funkcję, formuje wielostopniowe struktury włókniste - najpierw pojedyncze nici, z nich wiązki, potem włókienka, które łączą się we włókna widoczne gołym okiem.

Białka to liniowe łańcuchy składające się z ponad 20 różnych aminokwasów. Skład kolagenu jest nietypowy. Najmniejszy aminokwas, glicyna, stanowi 27% wszystkich jego aminokwasów, a prolina z hydroksyproliną łącznie 25%. Zatem średnio co czwarty aminokwas w kolagenie to glicyna i także co czwarty to prolina lub jej hydroksypochodna. To decyduje o regularnej budowie łańcucha kolagenu i możliwości powstawania stabilizujących ją wiązań między różnymi łańcuchami.

Procedura przemysłowego otrzymywania żelatyny z kości bydlęcych przypomina opisy kotła czarownic z bajek braci Grimm. Jest tam kolejno gorąca woda, suszenie w temperaturze ponad 100oC, pięć dni przetrzymywania w kwasie solnym, 50 dni w ługu, znów ekstrakcja gorącą wodą, wreszcie na koniec czterosekundowa sterylizacja w 140oC. Otrzymany preparat zwany żelatyną jest mieszaniną różnej długości fragmentów łańcuchów kolagenu; skład aminokwasowy żelatyny w zasadzie nie różni się od kolagenu, z którego ją wytworzono. Polacy, dyskutując w lutym i marcu o żelatynie, zastanawiali się także nad możliwością zakażenia się "chorobą szalonych krów" po spożyciu bydlęcej żelatyny. Wywołujących ją prionów nie udaje się w pełni zniszczyć nawet w warunkach bardziej ekstremalnych niż te, w jakich produkuje się żelatynę: 10 razy bardziej stężonym kwasem, 20 razy bardziej stężonym ługiem i temperaturą 220oC.

Fot. Roman Andrasik

Pięć lat temu w Szkocji ogłoszono wyniki badań zleconych przez europejskich przedstawicieli przemysłu żelatynowego, w których wykazano niezbicie, że dwie główne procedury stosowane w procesie produkcji - traktowanie ługiem i kwasem - nie obniżają zakaźnej aktywności prionów. W kwietniu 1996 roku Światowa Organizacja Zdrowia (WHO) wydała pierwsze oświadczenia na temat możliwości przenoszenia zakaźnych prionów z żelatyną. W tym samym roku zarówno WHO, jak i odpowiednie urzędy w Wielkiej Brytanii zakazały stosowania do produkcji żelatyny kolagenu pochodzącego z kraju, w którym występuje "choroba szalonych krów".

Około 65% światowej produkcji to żelatyna z surowca bydlęcego. W Australii, Afryce Płd. i Nowej Zelandii używa się także tkanek owczych. W Europie do wyrobów farmaceutycznych i w przetwórstwie żywności stosuje się jako surowiec materiał z trzody chlewnej. Możliwa jest także produkcja żelatyny z ryb. To ważne, bowiem świnie i ryby nie chorują na choroby prionowe.

Jest pewne, że tkanki łączne zwierząt chorych zawierają mniej prionów niż mózg. Ponieważ jednak test na oznaczenie prionów jest mało czuły, a na wyniki trzeba długo czekać, trudno ocenić, czy kolagenowi towarzyszą priony i w jakiej ilości. Jest to tym trudniejsze, że kontaktuje się on z krwią i tkanką nerwową, a wiadomo, że można się zakazić chorobą prionową przez krew.

Zatem dla zachowania bezpieczeństwa produkcja żelatyny musi podlegać pewnym rygorom - można ją wytwarzać albo z surowców pochodzących od gatunków w ogóle nie chorujących na choroby prionowe, albo od zwierząt całkowicie zdrowych. Tylko jak ocenić, czy zwierzę jest zdrowe, skoro choroba często ujawnia się dłuższy czas po zakażeniu. Najlepszym rozwiązaniem byłoby opracowanie czułej i taniej metody oznaczania chorobotwórczych prionów u zwierząt, które jeszcze nie mają objawów choroby. W tej dziedzinie można się spodziewać niebawem postępu [patrz Tropiciel prionów, Sygnały, "WiŻ" nr 3/ 1998].